Results for ribonucléotide translation from French to Romanian

inhibition de la ribonucléotide réductase avec réduction de la concentration cellulaire en désoxynucléotide triphosphate (dntp).
inhibarea ribonucleotid reductazei cu reducerea rezervelor celulare de dezoxinucleotid trifosfat (dntp).

d'abord, le dfdcdp inhibe la ribonucléotide réductase, qui est uniquement responsable de la catalyse des réactions produisant
acţiunea citotoxică a gemcitabinei pare să se datoreze inhibării sintezei adn– ului, prin dubla acţiune a dfdcdp şi a dfdctp.

par ailleurs, la cdatp inhibe la ribonucléotide réductase, l'enzyme responsable de la conversion des ribonucléotides en désoxyribonucléotides.
În plus, cdatp inhibă ribonucleotid-reductaza, enzima responsabilă de conversia ribonucleotidelor în dezoxiribonucleotide.

par contre, l’ affinité du clofarabine triphosphate pour l’ adn polymérase α et la ribonucléotide réductase est similaire, voire supérieure à celle de la désoxyadénosine triphosphate.
În plus, clofarabina prezintă o mai mare rezistenţă la degradarea celulară determinată de către adenozin dezaminază şi o tendinţă mai mică la clivajul fosforolitic decât alte substanţe active din clasa sa, în timp ce afinitatea clofarabin trifosfatului pentru α- adn polimerază şi ribonucleotid reductază este similară sau mai mare faţă de cea a dezoxiadenozin trifosfatului.

des études in vitro ont montré que le pemetrexed se comporte comme un anti-folate multi-cible en inhibant la thymidylate synthétase (ts), la dihydrofolate réductase (dhfr) et la glycinamide ribonucléotide formyltransférase (garft), qui sont des enzymes folate-dépendantes clés pour la biosynthèse de novo de la thymidine et des nucléotides puriques.
studiile in vitro au arătat că pemetrexed se comportă ca un antifolat multi-ţintă prin inhibarea timidilat sintetazei (ts), dihidrofolat reductazei (dhfr) şi glicinamid ribonucleotid formiltransferazei (garft), care sunt enzimele cheie, folat-dependente, pentru biosinteza de novo a nucleotidelor timidinice şi purinice.