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chymotrypsinogène
chymotrypsinogen

228 (numérotation chymotrypsinogène) mutant vers la phénylalanine.
228 (chymotrypsinogen numbering) is mutated to phenylalanine.

la méthionine-192 du chymotrypsinogène est donc partiellement cachée et son accès aux réactifs est restreint.
it is concluded that methionine-192 in chymotrypsinogen is partially buried and access to reagents is restricted.

nous avons étudié les propriétés physico-chimiques de la chymotrypsine-p obtenue par activation de chymotrypsinogène avec la papaïne.
the physicochemical properties of chymotrypsin-p obtained by the papain activation of chymotrypsinogen have been investigated.

le temps de rétention est très court pour le chymotrypsinogène a et la trypsine de boeuf mais il est considérable pour une préparation de subtilisine, qui se sépare en deux pics distincts.
chymotrypsinogen a and bovine trypsin were only slightly retarded whereas a preparation of subtilisin was markedly retarded and separated into two distinct peaks.

le poids de leur pancréas ainsi que leur contenu en protéine, amylase et chymotrypsinogène ont augmenté d'une façon proportionnelle selon la dose et le temps du traitement au béthanéchol.
pancreatic weight and content of protein, amylase, and chymotrypsinogen were increased in a dose and time dependent fashion by bethanechol.

les résultats présentés ici confirment que, lorsque le chymotrypsinogène est dissous dans du d2o, il y a un grand nombre de molécules de d2o qui sont liées aux molécules de protéines, tant à la surface que dans les cavités intérieures des molécules.
the present results confirm that when chymotrypsinogen is dissolved in d2o, a considerable amount of d2o molecules is bound to the protein molecules on the surface as well as in the interior cavities of the molecules.

comme dans d'autres protéines, les protons labiles des groupes amides du chymotrypsinogène peuvent être séparés, en première approximation, en deux classes possédant chacune des constantes (allant de 10 min à environ 24 h) distinctes pour les vitesses d'échange h/d du premier ordre.
as in other proteins, the labile protons on the amide groups in chymotrypsinogen can, to a good approximation, be separated into two classes, each with distinct first order h/d exchange rates constants in the time period from 10 min to ~24 h.