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contienen ribosomas pero carecen de sistemas de endomembranas (esto es, orgánulos delimitados por membranas biológicas, como puede ser el núcleo celular).
a human cell has genetic material contained in the cell nucleus (the nuclear genome) and in the mitochondria (the mitochondrial genome).

de acuerdo con su naturaleza hidrofóbica, e5 se localiza en los compartimientos de endomembranas del retículo endoplasmático (er) y el aparato de golgi (ag) de la célula huésped (burkhardt et al,1989;.pennie et al, 1993). la función de e5 in vivo no se conoce, pero la transformación de células in vitro se produce por la la activación de varias quinasas, desde receptores del factor de crecimiento hasta ciclinas-cdk (morgan y campo, 2000). e5 interacciona físicamente con la proteína celular 16k ductin / subunidad c, un componente de la union gap y del sector v0 de la h -atpasa vacuolar (gold- stein et al, 1991;. conrad et al, 1993;.. finbow et al, 1995, faccini et al, 1996).. esta interacción física se considera responsable de la disminucion de comunicacion por uniones gap(oelze et al, 1995.; faccini et al, 1996;. ashra fi et al, 2000) y para la falta de acidificación de endosomas y ga (straight et al, 1995;. schapiro et al, 2000).. la inhibición de la acidificación de los componentes de endomembranas ha sido atribuido a un mal funcionamiento de la h -atpasa (briggs et al., 2001), aunque la falta de acidificación de los endosomas tardios o la inhibición de la bomba de protones vacuolar no siempre se observan (thomsen et al, 2000.; ashby et al., 2001).
in agreement with its hydrophobic nature, e5 is localized in the endomembrane compartments of the endoplasmic reticulum (er) and golgi apparatus (ga) of the host cell (burkhardt et al., 1989; pennie et al., 1993). the function of e5 in vivo is not known, but in vitro cell transformation is brought about by the activation of several kinases, from growth factor receptors to cyclins-cdks (morgan and campo, 2000). e5 interacts physically with the cellular protein 16k ductin/subunit c, a component of the gap junction and of the v0 sector of the vacuolar h -atpase (gold- stein et al., 1991; conrad et al., 1993; finbow et al., 1995; faccini et al., 1996). this physical interaction has been deemed responsible for the down-regulation of gap junction communication (oelze et al., 1995; faccini et al., 1996; ashra® et al., 2000) and for the lack of acidi®cation of endosomes and ga (straight et al., 1995; schapiro et al., 2000). the inhibition of acidi®cation of the endomembrane components has been attributed to a malfunction of the h -atpase (briggs et al., 2001), although lack of acidi®cation of late endosomes or inhibition of the vacuolar proton pump are not always observed (thomsen et al., 2000; ashby et al., 2001).