From professional translators, enterprises, web pages and freely available translation repositories.
stability to digestion by proteolytic enzymes has long been considered a characteristic of allergenic proteins.
de stabiliteit tegen vertering door proteolytische enzymen is lange tijd als typerende eigenschap van allergene eiwitten beschouwd.
after subcutaneous injection, proteolytic tissue enzymes degrade protamine to permit the absorption of insulin.
na subcutane injectie breken proteolytische weefselenzymen protamine af om de absorptie van insuline mogelijk te maken.
as with other large proteins elimination of rilonacept is expected to be via proteolytic catabolism and target mediated clearance.
zoals bij andere grote proteïnen is eliminatie van rilonacept naar verwachting via proteolytisch katabolisme en target- gemedieerde klaring.
during clinical development, a total of 362 patients were treated with the concentrate of proteolytic enzymes enriched in bromelain.
tijdens de klinische ontwikkeling werden in totaal 362 patiënten behandeld met het concentraat van in bromelaïne verrijkte proteolytische enzymen.
albiglutide is a protein for which the expected metabolic pathway is degradation to small peptides and individual amino acids by ubiquitous proteolytic enzymes.
albiglutide is een eiwit waarvoor de verwachte metabole route een afbraak naar kleine peptiden en individuele aminozuren is, door alomtegenwoordige proteolytische enzymen.
based on the proteolytic activity of ocriplasmin, preclinical and clinical findings, the potential for lens subluxation or phacodonesis cannot be ruled out.
op basis van de proteolytische activiteit van ocriplasmine, de preklinische en de klinische bevindingen kan de kans op lenssubluxatie of phacodonesis niet worden uitgesloten.
concentrate of proteolytic enzymes enriched in bromelain is systemically absorbed from burn wound areas (see section 5.2).
concentraat van in bromelaïne verrijkte proteolytische enzymen wordt systemisch geabsorbeerd uit brandwondengebieden (zie rubriek 5.2).
binding of trastuzumab to her2 inhibits ligand-independent her2 signalling and prevents the proteolytic cleavage of its extracellular domain, an activation mechanism of her2.
binding van trastuzumab aan her2 onderdrukt ligand-onafhankelijk signaleren van her2 en voorkomt de proteolytische splitsing van het extracellulaire domein, een activatiemechanisme van her2.