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uroporphyrinogen iii decarbox
uroporphyrinogen decarboxylase

ud - uroporphyrinogen decarbox
uroporphyrinogen decarboxylase

methods for the treatment of diseases using malonyl-coa decarbox ylase inhibitors
procedes relatifs au traitement de maladies par le biais d'inhibiteurs de malonyl-coa decarboxylase

a polyketide synthase as defined in claim 1, wherein said (decarbox) domain is a ksq domain.
une synthase de polycétide telle que définie à la revendication 1, dans laquelle ledit domai ne (décarbox) est un domaine ksq.

a polyketide synthase which comprises a loading module and a plurality of extension modules wherein: a) said loading module loads an optionally substituted malonyl and then effects decarboxylation of the loaded moiety to provide a corresponding optionally substituted acetyl moiety for transfer to the first of said extension modules and wherein said loading module is of the form: (decarbox)-(at)-(acp) wherein: (acp) is an acyl carrier protein domain, (at) is an acyltransferase domain which has an arginine residue in the active site and loads an optionally substituted malonyl; and (decarbox) is a domain which effects decarboxylation of a loaded optionally substituted malonyl and is selected from (i) a ketosynthase-type domain herein designated ksq which differs from a ks domain of an extension module by having a glutamine residue in place of a cysteine in the active site; and (ii) chain length factor (clf), and b) at least the first of said extension modules is not naturally associated with a loading module that effects decarboxylation of an optionally substituted malonyl, with the proviso that (1) the synthase is not composed of the loading module of the tylosin polyketide synthase coupled to the spiramycin polyketide synthase minus its natural loading module, and (2) the polyketide produced by the polyketide synthase is not a 14-membered macrolide having a 13-methyl group due to incorporation of an unsubstituted acetate starter.
une synthase de polycétine qui comprend un module de chargement et une pluralité de modules d'extension où: a) ledit module de chargement charge un malonyle optionnellement substitué et effectue ensuite une décarboxylation de la fraction chargée pour créer une fraction d'acétyle correspondante optionnellement substituée pour transfert vers le premier desdits modules d'extension et où ledit module de chargement est de la forme: (décarbox) - (at) - (acp) où: (acp) est un domaine protéinique porteur d'acyle, (at) est un domaine d'acyltransférase qui comprend un résidu d'arginine dans le site actif et qui charge un malonyle optionnellement substitué; et (décarbox) est un domaine qui effectue une décarboxylation d'un malonyle chargé optionnellement substitué et est sélectionné parmi (i) un domaine de type cétosynthase appelé ici ksq qui diffère d'un domaine ks d'un module d'extension en comprenant un résidu de glutamine à la place d'une cystéine dans le site actif; et (ii) un facteur de longueur de chaîne (flc), et b) au moins le premier desdits modules d'extension n'est pas naturellement associé à un module de chargement qui effectue une décarboxylation d'un malonyle optionnellement substitué, en prévoyant que (1) la synthase n'est pas comp osée du module de chargement de la synthase de polycétide de tylosine couplée à la synthase de polycétide de spiramycine moins son module de chargement naturel, et (2) la polycétide produit par la synthase de polycétide n'est pas une macrolide à 14 membres ayant un groupe 13 méthyle du fait de l'incorporation d'une d'amorce d'acétate non-substituée.