Results for cisternae translation from English to Spanish

cisternae subarachnoideae
cisterna subaracnoidea

confronting cisternae of er
cisternas enfrentadas del retículo endoplasmático

confronting cisternae of endoplasmic reticulum
cisternas enfrentadas del retículo endoplasmático

confronting cisternae of er (body structure)
cisternas enfrentadas del retículo endoplasmático

confronting cisternae of endoplasmic reticulum (cell structure)
cisternas enfrentadas del retículo endoplasmático

prevention of ga acidification by the ionophore monensin prevents transport of mhc i to the cell surface the monovalent ionophore monensin is widely used to investigate the function of the ga and vesicular transport (see barchet et al., 2001; halaban et al., 2002; schoonderwoert et al., 2002). monensin disperses the proton gradient across the cell membranes and impedes the proper acidi®cation of golgi cisternae by displacing and inhibiting the h - v-atpase proton pump, leading to ga swelling and fragmentation and faulty protein transport from the medial to the trans-golgi (tartakoff, 1983; boss et al., 1984; zhang et al., 1996; chikuma et al., 2002). e5 complexes with 16k subunit c, a component of the v0 sector of the h -v-atpase (goldstein et al., 1991; conrad et al., 1993; faccini et al., 1996; ashrafi et al., 2000) and inhibits endomembrane acidi®cation (straight et al., 1995; schapiro et al., 2000). in view of the similarity between the reported morphology of monensin-treated cells and e5 cells, and the functional similarity between monensin and e5, we treated palf and no-e5 cells with monensin and analysed them for morphology, ga architecture and surface mhc i. indeed, monensin-treated palf cells or no-e5 cells showed extensive vacuolization and a grossly deformed ga (figure 4a, shown only for palf cells). these results indicate that the vacuolization and ga malformation in e5 cells are likely due to the impeded acidi®cation of the ga membranes brought about by the viral protein.
la prevención de la acidificación del ga por el ionóforo monensina impide el transporte de mhc i a la superficie célular el ionóforo monovalente monensina es ampliamente utilizado para investigar la función del ag y el transporte vesicular (véase barchet et al, 2001;.. halaban et al, 2002; schoonderwoert et al, 2002).. la monensina dispersa el gradiente de protones a través de las membranas célulares e impide la adecuada acidificación de las cisternas de golgi mediante el desplazamiento y la inhibición de la bomba de protones h - v-atpasa , dando lugar a la inflamación de ga y y el transporte de proteínas defectuosas o fragmentadas desde la seccion medial a la seccion trans de golgi (tartakoff, 1983;. boss et al, 1984, zhang et al, 1996;. chikuma et al, 2002).. los complejos e5 con la subunidad c de 16k, un componente del sector v0 de la h -v-atpasa (goldstein et al, 1991.; conrad et al, 1993;. faccini et al, 1996;. ashra ® et al,. 2000) e inhibe la acidificacion de las endomembranas (straight et al, 1995;.. schapiro et al, 2000). en vista de la similitud entre la morfología reportada de las células tratadas con monensina y las celulas e5 y la similitud funcional entre monensina y e5, se trataron palf y células no-e5 con monensina y se analizo su morfología, arquitectura ag y mhc i de superficie. de hecho, las celulas palf tratadas con monensina o células no-e5 mostraron una vacuolización extensa y una severamente deformado ag (figura 4a, sólo se muestra para las células palf). estos resultados indican que la vacuolización y malformacion del ag en las celdas e5 es probablemente debido a la acidifición impedida de las membranas del ag por la proteina viral